TCC - Bacharelado em Engenharia de Alimentos (UAG)
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Item Controle de qualidade em uma cervejaria artesanal : análise de contaminantes do processo de fabricação e eficácia do sistema(2019-01-28) Menezes, Maria Carolina Rafael Carneiro de; Porto, Tatiana Souza; http://lattes.cnpq.br/8029060415742712; http://lattes.cnpq.br/6037954289073414A qualidade da cerveja pode ser comprometida por vários fatores durante o seu processo de fabricação, sejam eles inerentes ao próprio processo ou microbiológicos, como a presença de micro-organismos contaminantes. A cerveja apresenta condições desfavoráveis para o crescimento de micro-organismos, porém alguns deteriorantes da cerveja ainda conseguem se multiplicar levando a alterações tais como aumento da turbidez e desagradáveis mudanças sensoriais, as quais afetam negativamente a qualidade do produto final. Diante do exposto, o objetivo do trabalho foi realizar controle dos micro-organismos contaminantes do processamento de cerveja artesanal e avaliar a eficácia do sistema de cleaning in place dos principais pontos críticos. Os meios utilizados paras análises se mostraram eficientes, porém com baixa seletividade apresentando o crescimento de leveduras, sendo necessário a utilização de antibióticos. Quanto ao processo de CIP, não foi detectado o crescimento de microorganismos após a sanitização do fermentador, porém, tal comportamento não se repetiu no barril, apresentando crescimento de bactérias ácido lácticas mesmo após a limpeza, tornandose, assim, necessárias mudanças nos parâmetros da CIP. Estas mudanças foram descritas em um POP, com todos os detalhes para a execução correta e de forma eficiente. Esse estudo é uma importante ferramenta para controle microbiológico em cervejaria, bem como para definição das condições adequadas da CIP, sendo relevante tendo em vista a carência de dados para cervejas artesanais no Brasil atualmente.Item Degradação de pectina em suco de caju por poligalacturonase de Aspergillus aculeatus URM4953 imobilizada covalentemente em pérolas de alginato(2018-08-20) França, Pedro Renann Lopes de; Porto, Tatiana Souza; Silva, Jônatas de Carvalho; http://lattes.cnpq.br/6510502348379014; http://lattes.cnpq.br/8029060415742712; http://lattes.cnpq.br/8709917109875708A poligalacturonase (PG) é a principal enzima pectinolítica que catalisa a reação de degradação da pectina. Sua forma imobilizada é geralmente preferida, devido a possibilidade de inúmeros reusos. Baseado nisto, o presente trabalho objetivou imobilizar e realizar caracterização bioquímica cinética e termodinâmica da poligalacturonase (PG) de Aspergillus aculeatus URM4953 para processamento do suco de cajú. O processo de otimização de imobilização teve um redsimento máximo de 95%. O pH ótimo ambas as formas da PG (livre e imobilizada) apresentou dois picos evidentes a pH 4,0 (ácido) e pH 7,0 (neutro). Apesar da temperatura ótima da PG, ter diferido em ambas as formas, livre (50°C) e imobilizada (40°C), as PG’s exibiram uma atividade residual semelhante ao longo das diferentes temperaturas. A afinidade das diferentes formas da PG decaiu com o aumento da temperatura, sendo maior para a enzima imobilizada. Contudo, do ponto de vista cinético a PG livre apresentou melhor comportamento geral (maiores Vmax e Kcat). Os parâmetros termodinâmicos de termoinativação da PG imobilizada tais como, entalpia, entropia e energia livre de gibbs, sugeriram um predominante mecanismo de desnaturação reversível, o que permitiu 4 sucessivos reusos da PG imobilizada com apenas 34% de perda da atividade. Para o processamento do suco de caju utilizando apenas a PG imobilizada, a temperatura de maior degradação do conteúdo péctico foi a 20°C e sua cinética foi modelada pela equação de Hill (devido ao comportamento alostérico apresentado). O número de Hill aumentou de 3 (20°C) para 5 (50°C) evidenciando um mecanismo de cooperação positiva. A energia de ativação (E) e a entalpia padrão de equilíbrio de desdobramento da reação foram de 80,31 e 16,57 kJ/mol, respectivamente. Ambos os parâmetros cinéticos e termodinâmicos de hidrólise corroboraram e demostraram a maior espontâneidade de hidrólise da pectina do suco de caju a 20°C, exibindo valores de e de 59,3 kJ/mol, 77,9 kJ/mol e 63,4 J/K.mol, respectivamente. Esses resultados mostraram um satisfatório desempenho da PG, principalmente em sua forma imobilizada, podendo ser posteriormente utilizada para a fundamentação teórica de aplicações desta enzima em diferentes processos industriais.Item Desenvolvimento de processo biotecnológico para obtenção de frutosiltransferase a partir de linhagens de aspergillus spp. utilizando resíduos agroindustriais(2018-08-20) Silva, Marcos Fellipe da; Porto, Tatiana Souza; Oliveira, Rodrigo Lira de; http://lattes.cnpq.br/8523811836244962; http://lattes.cnpq.br/8029060415742712; http://lattes.cnpq.br/5668322074655881A frutosiltransferase é uma enzima envolvida na conversão da sacarose em frutooligossacarídeos, açúcares que vêm recebendo uma atenção em especial devido as suas propriedades biológicas e funcionais, que atuam principalmente como prebióticos. Esta enzima, assim como outras biomoléculas podem ser obtidas através de processos biotecnológicos, utilizando diversos tipos de micro-organismos, entre esses processos destaca-se a fermentação em estado sólido por possibilitar o aproveitamento de resíduos agroindustriais, além de promover altas taxas de produção de biomoléculas de interesse. Diante o exposto, o presente estudo teve como objetivo investigar as variáveis que influenciam a produção de frutosiltransferase utilizando linhagens de Aspergillus spp. e resíduos agroindustriais, bem como caracterizar o extrato bruto. Os melhores resultados foram encontrados na espécie Aspergillus tamarii URM4634, a qual não apresentou produção de micotoxinas, fermentada no farelo de soja. A partir do planejamento fatorial verificou-se que a melhor condição foi observada utilizando 3g de substrato, 15% de concentração de solução de sacarose e 60% de umidade, durante 72 horas, obtendo 209,11 e 53,90 µmol/mL/min de atividades hidrolítica e de transfrutosilação, respectivamente. Na avaliação do crescimento da biomassa fúngica, verificou-se o maior desenvolvimento em 36 horas de fermentação, observando um teor de 132 mg/g de glicosamina, nesta mesma análise foi verificado que o melhor tempo para produção de frutosiltransferase, utilizando as condições do melhor ensaio do planejamento, foi no período de 96 horas obtendo 221,53 e 66,90 µmol/mL/min de atividades hidrolítica e de transfrutosilação, respectivamente. A enzima produzida apresentou valores de Km 54,73 e 369,68 µmol/mL e Vmáx 227,27 e 50,66 µmol/mL/min para as atividades hidrolítica e de transfrutosilação, respectivamente. A temperatura ótima para ambas as atividades foi de 60ºC, assim também como pH 6,0. A frutosiltransferase apresentou estabilidade nas faixas de temperatura de 30-50ºC e de pH 4,0-5,0. Observou-se também que o íon Mn2+ mostrou-se como ativador da atividade hidrolítica, enquanto que o Na+ apresentou o mesmo efeito na atividade de transfrutosilação. De modo geral todos os resultados mostram-se promissores para a produção biotecnológica de frutosiltransferase, demonstrando altas capacidades de hidrólise da sacarose e transferência dos agrupamentos frutosil, podendo ser potencialmente aplicadas em bioprocessos que visam a síntese de fruto-oligossacarídeos.Item Estágio supervisionado obrigatório em biotecnologia industrial(2018-12-28) França, Pedro Renann Lopes de; Porto, Tatiana Souza; http://lattes.cnpq.br/8029060415742712; http://lattes.cnpq.br/8709917109875708A poligalacturonase (PG) é uma enzima pectinolítica que catalisa a reação de degradação da pectina, um carboidrato presente nos tecidos vegetais e que confere rigidez a estes. Esta enzima corresponde a pectinase de maior interesse comercial sendo amplamente utilizada na indústria de processamento de sucos de frutas. Durante o processo fermentativo de produção destas enzimas torna-se imprescindível a análise cinética, uma vez que está fornece dados necessários ao dimensionamento de uma instalação produtiva, ficando evidente que sem o conhecimento da cinética torna-se inviável a transposição de um experimento de laboratório para a escala industrial. Baseado nisto, as atividades desenvolvidas durante o Estágio Supervisionado Obrigatório (ESO) visaram determinar os parâmetros cinéticos de fermentação para produção de PG de Aspergillus aculeatus URM 4953 em fermentação submersa, realizada em biorreator em escala laboratorial operado em batelada. As atividades foram realizadas no Centro Laboratorial de Apoio à Pesquisa da Unidade Acadêmica de Garanhuns (CENLAG), no âmbito do laboratório de Biotecnologia. O meio fermentativo foi preparado com a farinha da casca do maracujá. A fermentação que foi conduzida por 137 horas, apresentou crescimento exponencial de biomassa no intervalo de 19 a 68 horas e atingiu velocidade máxima de crescimento (µmax) de 0,0125 h -1. A produção de PG apresentou máxima atividade (1,02 U/mL) após 88h durante a fase de morte celular. Entretanto,sua atividade específica máxima (55,77 U/mg) foi observada após 65 h de fermentação. Os fatores de conversão de substrato em biomassa (Yx/s) e substrato em produto (Yp/s) foram 0,73 gX/gS, e 0,22 U/mgs, respectivamente, enquanto que o fator de recuperação de biomassa em produto (Yx/p) foi de 0.37 U/mgx. As atividades desenvolvidas transcorreram conforme cronograma descrito previamente no projeto sem grandes empecilhos. Durante a realização do estágio, foram aprimorados o manuseio do biorreator automatizado, teoria sobre balanços de massa das diferentes formas de operações e desenvolvimento das relações interpessoais. As dificuldades encontradas foram, em sua totalidade, superadas pelo aprendizado e troca de experiências com profissionais da área, que atuam no CENLAG.Item Produção e purificação de proteases de Aspergillus tamarii URM 4634 para aplicação no amaciamento de carnes(2018-08-20) Almeida, Elizane Melo de; Porto, Tatiana Souza; Silva, Osmar Soares da; http://lattes.cnpq.br/4494348105027663; http://lattes.cnpq.br/8029060415742712; http://lattes.cnpq.br/6313442292667807A biotecnologia enzimática está inserida em um dos cenários mais promissores quando se trata de produção, purificação e aplicação de moléculas de alto valor agregado, como as enzimas. As proteases pertencem a um grupo específico de enzimas que são capazes de catalisar reações hidrolíticas, o que resulta na clivagem de proteínas em moléculas de peso molecular menores como aminoácidos e peptídeos. Uma das fontes de obtenção de proteases é por meio dos micro-organismos em que nas etapas de produção envolvem os processos de upstream e downstream. A Fermentação em Estado sólido (FES) é uma operação intermediária desses processos, e pode ser conduzida com a utilização de fungos filamentosos como o Aspergillus tamarii. Através desses processos aliado a uma etapa de purificação podese obter as colagenases que são responsáveis pela hidrólise das ligações dos peptídeos do colágeno nativo e desnaturado. Dentre suas principais aplicações está o amaciamento de carnes. Diante do exposto, o presente estudo teve como objetivo a produção de proteases com atividade colagenolítica por FES, bem como sua purificação por cromatografia de troca iônica para posterior avaliação de seu potencial na tenderização de carnes. A protease obtida apresentou uma atividade colagenolítica de 296,6 U/mL e apresentou uma purificação de 6,28 vezes. O processo de tenderização apresentou forte eficiência da enzima ao degradar as proteínas miofibrilares observado pelo alto Índice de Fragmentação Miofibrilar (250,8) correspondendo a uma Fragmentação Relativa de 292,0%. Os resultados obtidos demonstram a grande potencialidade da colagenase obtida de Aspergillus tamarii em ser usada como amaciante cárneo.