Estudo do comportamento eletroquímico dos aminoácidos aromáticos triptofano e tirosina e dos aminoácidos cisteína, histidina e metionina sobre eletrodo de carbono vítreo

Abstract

A oxidação de aminoácidos livres ou em resíduos de proteínas é gerada principalmente pela presença de espécies reativas de oxigênio (ROS) e de nitrogênio (RNS) e vêm sendo associadas com diferentes doenças, como Parkinson, Alzheimer, diabetes e câncer. Assim essas interações vêm sendo investigadas ao longo do tempo para melhor compreensão desses eventos patológicos. O presente trabalho teve como objetivo principal investigar o comportamento eletroquímico em tampão fosfato (pH = 7,0) dos aminoácidos aromáticos triptofano (Trp) e tirosina (Tyr) e dos aminoácidos cisteína (Cis), histidina (His) e metionina (Met), sobre a superfície do eletrodo de carbono vítreo (GCE), utilizando técnicas voltamétricas e espectroscopia de impedância eletroquímica (EIS). Os resultados indicaram que todas as biomoléculas aqui investigadas são eletroativas. Os resultados do Trp obtidos pelas técnicas voltamétricas, indicam que o processo anódico principal ocorre pela retirada de um elétron e um próton com formação de vários produtos que adsorvem a superfície do GCE, os resultados de EIS da espécie confirmam este fenômeno. A Tyr teve seu comportamento investigado e um processo anódico principal foi detectado, envolvendo a retirada de um elétron e um próton, formando um radical fenóxi que segue a via de dimerização, formando um produto não-eletroativo que adsorve fortemente sobre o GCE, passivando sua superfície. A Cis, His e Met são oxidadas em três, uma e duas etapas respectivamente, todas irreversíveis. A eletro-oxidação da His diferentemente dos demais aminoácidos ocorreu em potenciais elevados já próximo a eletro-oxidação do eletrólito suporte.